혈액 블루 단백질의 기능
피블루단백질은 1 가 구리 이온을 보조기로 한 단백질입니다. 그것은 연체동물 (문어, 오징어, 달팽이 등) 과 절족동물 (게, 새우, 거미 등) 의 혈액에 존재한다. 혈액 블루 단백질의 생리 기능은 산소 공급이다. 산소혈블루단백질의 구리는 CU (II) 이며 파란색으로 347 nm 근처에 흡수봉이 있는데, 이는 왜곡된 사면체장의 d& 입니다. 시; D 도약이 발생했습니다. 디옥시피 블루 단백질은 무색이다. X-레이 회절 기술은 혈액 블루 단백질에 대한 인식을 크게 높였습니다. 연체혈블루단백질의 결정체 구조는 아직 측정되지 않았지만, 절지동물 혈블루단백질의 결정체 구조 분석을 위해 혈블루단백질 분자 활성 부위의 구조정보를 제공한다. 랍스터 혈액 블루 단백질 서브 유닛은 3 개의 구조 영역으로 구성됩니다. 지역 I 는 단백질의 처음 175 개의 아미노산 잔기 그룹으로, 대량의 알파 나선형 2 차 구조를 가지고 있다. 지역 II 는 대부분 알파 나선형 2 급 구조로 225 개의 아미노산 잔기 (176 ~ 4 개) 와 산소 분자 결합 부위인 쌍동 이온으로 구성되어 있다. 나머지 258 개의 아미노산 잔기 (41 개 ~ 658 개) 는 영역 ⅲ 을 구성하며 초산화물 타화효소와 같은 다른 단백질의 베타폴딩 2 차 구조와 비슷하다. 지역 II 의 이중 구리 활성 센터에서 각 구리 이온은 3 개의 히스티딘 잔기의 이미 다졸 질소와 배위된다. 산소화되지 않았을 때, 2 개의 구리 이온은 약 46 pm 떨어져 상호 작용이 약해서 2 개의 구리 이온 사이에 단백질 자체가 제공하는 브리지가 있다는 것을 발견하지 못했다. 이 시점에서 각 구리 이온과 3 개의 히스티딘 잔기 이미 다졸 질소의 배위는 기본적으로 삼각형 기하학이다. 산소화 후, CU (ⅱ) 는 4 배위 또는 5 배위이며, 구리 이온 2 개와 산소 원자 2 개 (과산화음이온) 와 6 개 그룹 중 구리 이온에 가장 가까운 4 개 그룹 아미노산 잔기 이미 다졸 질소가 강하게 배위화된다. 이 시점에서 대략적인 평면에서 각 구리 이온은 평면 정사각형 기하학을 이루는데, 이는 CU (ⅱ) 의 가장 유리한 조정 상황이다. 산소 분자는 과산소 다리 형태로 두 개의 CU (II), 두 개의 CU (II) 가 약 36 pm 떨어진 곳에 연결되어 있다. 화학자들은 혈청단백질을 합성하는 모형 화합물에 관심이 많다. 1978 년 Simmons M G 와 Wilson L J 는 이미 다졸을 리간드로 하는 CU (I) 복합체를 합성해 실온에서 용액이나 고체를 모두 역적재할 수 있다. 2,6& 시; 디 아세틸 피리딘과 히스타민 응축, 리간드 2,6& 시; [1& 시; (2& 시; 이미 다졸 & 시; 4& 시; 에틸 아미노기) 에틸] 피리딘은 질소 보호 하에 [Cu (I) (mecn) 4] (clo 4) 를 첨가하여 진한 빨간색의 [Cu (I)] (clo 4) 복합체를 얻는다.
복합체는 용액에 단량체로 존재한다. Cu (I) 이온의 배위 수는 5 이다. 실온에서 공기 중에 노출되면 용액이 빨간색에서 녹색으로 빠르게 바뀌고 약 2 min 후에 완전히 반응하여 2MOLCU (I) 마다 1 mol O2 를 흡수한다. 산소를 실은 용액을 4 C 안팎으로 따뜻하게 하고 질소로 가스를 몰아내거나 감압에서 용액을 섞으면 산소 역반응이 발생하기 쉬우며 용액이 원래의 붉은색으로 회복된다. 이렇게 반복적인 실험은 그것이 역산소를 적재할 수 있다는 것을 증명했다. 이에 따라 다음과 같은 반응 LCuⅠ+O2 가 있을 것으로 추정된다? Lcu ⅱ o LCuⅡO LCuⅡO+CuIL? LCuⅡO CuⅡL IIL 혈블루단백질은 비특이적 항바이러스 작용을 한다. 친화층분석을 적용해 얼룩새우 (Penaeus monodon) 혈청에서 흰 반점 바이러스 (WSSV) 와 무지개 바이러스 (Singapore grouper irido virus, SG) 를 분리했다. 혈액 블루 단백질을 함유하지 않은 대조군 세포는 완전히 분해되었다. 배양 시간을 연장하면 실험팀 세포도 잇따라 분해된다. 그런 다음 6 가지 DNA 또는 RNA 바이러스 (SG ⅳ, FV3, LDV, ThRV, ABV, IPNV) 를 사용하여 분석한 결과, 그 반억제 농도 (Semi& 시; ECs (inhibitory concentration) 는 약 4.56mg/l ~ 6.64mg/l 입니다. 이 결과들은 혈블루단백질이 저농도에서는 잠재적 바이러스 억제물이지만, 혈블루단백질은 바이러스의 복제를 완전히 억제할 수 없다는 것을 보여준다. < P > 연구에 따르면 혈블루단백질의 두 아기는 면역기능면에서 큰 차이가 있는 것으로 나타났다. Lei K Y 등은 혈블루단백질의 두 분자질량인 73 ku 와 75 ku 의 야키, 75 ku 의 PjHcL 야키만 항바이러스 기능을 가지고 있고, PjHcY 야키는 항바이러스 기능을 가지고 있지 않다. 이는 이 두 혈야키가 다른 역할을 할 수 있다는 것을 의미한다. 시퀀스와 구조를 비교한 결과, 이 두 하위 키는 매우 보수적이지만 N 측과 C 측에서는 어느 정도 차이가 있음을 알 수 있습니다. 두 개의 야기의 아미노산 구조에 비해 구리 이온 결합점과 2 기능 영역에서 두 개의 야기 구조가 정확히 동일하다는 사실이 밝혀졌다. 단, 3 기능 영역 PjHcL 야기와 PjHcY 야기의 아미노산 알파, 베타구조만 다르다. (알버트 아인슈타인, 아미노산, 아미노산, 아미노산, 아미노산, 아미노산, 아미노산, 아미노산) Lei 등은 RT& 를 사용합니다. 시; PCR 기술은 이 결과를 정확하게 검증했고, 두 개의 아기의 서로 다른 면역 기능을 발견해 향후 혈블루단백질의 면역학 기능을 연구할 수 있는 더욱 명확한 근거를 제공했다. < P > 결론적으로 혈블루단백질의 면역방어 기능은 최근 몇 년간 무척추동물 면역학 분야의 최근 발견으로, 면역반응에서는 페놀산화효소의 기능만 드러날 수 있으며, 다른 분자질량 크기의 항균 조각을 분해하여 병원균의 침입을 막을 수 있다. 면역 메커니즘은 아직 명확하지 않지만 무척추 동물의 진화로 인해 그 실제 상황이 분명히 밝혀질 것이라고 믿는다. (윌리엄 셰익스피어, 햄릿, 면역, 면역, 면역, 면역, 면역, 면역, 면역) 최근 국내외 연구에 따르면 혈청단백질과 그 갈라진 조각은 다양한 면역 기능을 가지고 있다. 장약릉은 산 터우에서 채취한 남미백새우를 연구 대상으로 친화층 분석, 페이지, SDS & PAGE 를 채택했다. 시; 페이지, Western blot, 혈구 응집 실험, 당 억제 실험 등의 방법으로 남미백새우혈블루단백질의 혈구 응집 활성화를 탐구했다. 그 결과, 피블루단백질은 실험에서 선택한 물고기, 닭, 쥐, 등 4 가지 적혈구에 모두 뚜렷한 혈구 응집 활성을 가지고 있으며 응집 활성 크기는 5MG/L ~ 1MG/L 이고 그 응집 반응은 알파& 시; 갈락토오스, α& 시; D 포도당, 만니톨 및 N& 시; 아세틸 뉴린 및 기타 4 가지 설탕은 유의하게 억제되었다. 하지만 일반 렉틴에 비해 혈청단백의 응집 활성성이 약 1 ~ 2 정도 낮으며, 새우혈청에 함유된 함량이 풍부해 응집 활성성의 부족을 보완할 수 있을 것으로 보인다. (데이비드 아셀, Northern Exposure (미국 TV 드라마), 건강명언) 과거 연구에서 혈청단백 반점의 플루토늄 질량스펙트럼 최고치가 인플루엔자 바이러스의 혈응소와 일치할 수 있다는 사실이 밝혀졌으며, 그 서열 커버율은 37% 였다. 이에 따라 혈청단백은 확실히 혈구 응집 활성화를 가지고 있는 것으로 추정되는데, 이는 혈청단백질의 면역학 기능을 더 연구하는 데 중요한 의의가 있다. < P > 연구에 따르면 피블루단백질은 페놀산화효소에서 진화할 수 있으며 페놀산화효소 계단식 시스템의 활성화는 갑각동물의 체내 응고단백질의 응고 메커니즘과 밀접한 관련이 있는 것으로 나타났다. 연구에 따르면 혈액 블루 단백질도 응집 활성을 가지고 있다. 이러한 연구결과에 따르면 피블루단백질, 페놀산화효소, 응고단백질은 같은 단백질에서 진화한 반면, 혈블루단백이라는 다기능 분자는 면역학 기능을 모두 유지하고 있다. 혈청단백분해로 인한 항미생물은 새우의 면역반응과 관련이 있다. 최근 대서양백새우와 바나새우의 혈림프에서 음전하를 띠는 항균활성펩티드류 3 종으로 분리돼 혈청단백질 C 단서열과의 일관성이 95 ~ 1% 에 달했다. 새우가 감염되었을 때, 혈림프에서 이 혈청단백질 C 단서열의 활성 펩타이드 농도가 높아지는 것은 혈청단백질의 분열이 생물학적 신호로 인해 발생한다는 것을 보여준다. Lee S Y 등은 민물 가새우 혈장에서 16 개의 아미노로 구성된 항균 펩타이드를 얻어 G+ 와 G-세균의 성장을 억제한다. 이런 항균 펩타이드는 혈청단백질이 산성 조건 하에서 단백질 효소를 통해 절단되어 생기는 것이다. 지방다당과 글루칸을 주사하면 혈청단백질 생산과 방출을 촉진할 수 있다. 이는 항미생물이 유도, 방출, 활성화될 수 있어 신체의 면역방어에서 작용한다는 것을 보여준다. Zhang Y L 등은 또한 바나새우 혈청에서 양과 항인 IgG 특이성과 반응할 수 있는 IgG 유사 단백질로 분리되어 피블루단백질로 검출됐다. 연구에 따르면 구리 결합 부위 외에 이 혈청단백질의 C 단부에는 252 개의 아미노산으로 구성된 Ig 와 같은 보수 지역이 있는 것으로 나타났다. 또한 혈블루단백질과 Ig 의 중체인과 K 체인에서 각각 4 개와 1 개의 비슷한 보수 지역이 발견됐다. 이 유사한 Ig 의 보수 지역은 갑각류 호흡 색소의 새로운 기능을 부여하여 항미생물 작용을 더 잘 발휘할 가능성이 높다. 지금까지는 혈청단백질의 가공 메커니즘이 잘 알려져 있지 않지만 갑각류 면역체계에서 그들이 하는 역할은 무시할 수 없기 때문에, 심층적이고 세심한 연구를 통해 그 면역 메커니즘이 갑각류 경제동물의 질병 통제에 매우 중요하다는 것을 분명히 알 수 있다. (윌리엄 셰익스피어, 갑각류, 갑각류, 갑각류, 갑각류, 갑각류, 면역계, 갑각류, 갑각류) < P > 최근 몇 년 동안 혈블루단백질의 다양한 기능이 지속적으로 발견됨에 따라, 특히 면역활성성의 발견으로 혈블루단백질의 기능, 작용기, 진화적 지위가 각국 학자들의 관심을 불러일으켰다. 혈액 블루 단백질 기능을 더 연구하면 무척추 동물, 특히 갑각류 동물의 생리생화 및 면역체계의 기초 연구에 대해 연구하고 면역을 탐구한 결과, 혈액 블루 단백질은 광범위한 스펙트럼 항세균, 곰팡이, 바이러스 기능 및 독특한 작용 메커니즘을 가지고 있으며 항균, 항바이러스, 항암제의 새로운 원천이 될 수 있음을 알 수 있다. 중국은 해양대국으로 해양동물혈블루단백질 자원을 개발하고 활용하며 항균신약 개발을 위한 이상적인 분자 설계 골격과 템플릿을 제공하고 새로운 항감염제 개발을 위한 중요한 기반을 마련할 예정이다. 또한 새우류 혈청단백에 대한 연구는 하등척추동물의 면역방어 메커니즘에 대한 인식을 높이고 점점 더 심각해지는 새우병해를 예방하는 새로운 방법을 개척했다. 한편 새우류 유전자 변형 기술이 발달하면서 사람들은 전혈 블루단백질 유전자를 통해 항병 신종을 얻을 가능성이 있다. 연구가 깊어지면서 새우류 혈블루단백질이 세계 수산 어업의 지속 가능한 발전에 중요한 역할을 할 것이라고 믿을 수 있다.